Furin Cleavage Site — 弗林酶切位点
Furin是类枯草杆菌素原蛋白转化酶家族的一员，包括通过分泌途径的多个分支处理蛋白质和肽前体转运的蛋白酶。它是一种在多种组织中表达的1型膜结合蛋白酶。Furin在肺中以显著浓度表达。因此，呼吸道病毒可以利用这种酶来转化和激活自身的表面糖蛋白。这使得它们在病毒蛋白加工中的作用值得注意。
S1/S2裂解位点是furin感染的靶点。值得注意的是，其他β冠状病毒不包含这个裂解位点。与最新SARS-CoV-2株密切相关的SARS-CoV不具有裂解位点。
修饰后的S糖蛋白能与细胞表面受体ACE2、血管紧张素转换酶2相互作用。包含受体结合结构域的S1亚单位与由furin裂解促进的ACE2接触。最近的研究发现，SARS-CoV-2的S蛋白与人ACE2结合的可能性是2000年代早期SARS-CoV株的10-20倍。对普遍存在的细胞受体的高度亲和力可能是增加传播的一个因素。
SARS-COV-2具有如此迅速的传播能力是部分原因是棘突蛋白含有一个识别并被称为furin的酶激活的位点，可以轻易的进入具有ACE2膜受体的细胞。
正是由于具备了弗林酶切位点，SARS-COV-2可以在2个月时间传染8万人，致死2千人；而与之同类的SARS-COV只是在8个月内传染8千人致死7百多人。
然而，棘突蛋白（Spike protein）和furin激活位点并不是全部：人类细胞也含有使其易受新型冠状病毒攻击的元素。棘突蛋白需要与人细胞上一种叫做血管紧张素转换酶2（ACE2）的受体结合。研究表明，ACE2可使SARS-CoV-2感染人类细胞。此外，与其他冠状病毒相比，SARS-CoV-2与ACE2结合的亲和力更高，这也是SARS-CoV-2与宿主细胞结合紧密程度是SARS-CoV的10倍的部分原因.
